1.2. Proteínas y enzimas

PROTEÍNAS: CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Además, es frecuente el azufre y en menor frecuencia fósforo, hierro, magnesio, cobre, etcétera.

Estas son sus características principales:

  • Son compuestos de elevado peso molecular.

  • Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.

  • Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En una sola célula puede haber miles de proteínas diferentes.

  • Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.

  • Son específicas, diferentes en las especies e incluso en individuos de la misma especie.

  • Están formadas por la unión de aminoácidos, de los que hay 20 diferentes, unidos por enlaces peptídicos.

  • Son la expresión de la información genética de la célula.

 

Las proteínas son biomoléculas capaces de adoptar una gran diversidad estructural, lo que les confiere la capacidad de intervenir en funciones muy diversas y de gran importancia biológica.

 

Función
Descripción
Ejemplos
Estructural Forman estructuras celulares básicas en todas las células y organismos que sirven de protección o como soporte para otras biomoléculas y estructuras. Queratina (epidermis), elastina (tendones), histonas (cromosomas).
Reserva Algunas almacenan aminoácidos que sirven para formar nuevas proteínas durante el desarrollo de un ser vivo. Ovoalbumina (clara de huevo), lactoalbumina (leche), zeína (maíz).
Transporte Son capaces de transportar sustancias (oxígeno, lípidos, etc.) de un lugar a otro. Hemoglobina (sangre de vertebrados), hemocianina (sangre de moluscos)
Contráctil Participan en el movimiento de los seres vivos además de formar estructuras diseñadas para poderse mover en organismos unicelulares (cilios y flagelos). Actina, miosina, tubulina, etc.
Defensiva Son capaces de defender a un ser vivo neutralizando sustancias extrañas o reparando lesiones. Inmunoglobulinas, trombina (coagulación).
Hormonal Algunas actúan como hormonas. Insulina, hormona del crecimiento, etc.
Enzimática Muchas actúan como enzimas, controlando la velocidad de las reacciones químicas que se producen en un ser vivo. Catalasa, lipasa, peptidasas, etc.

 

AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO

Las unidades básicas que forman las proteínas son los aminoácidos, moléculas de bajo peso molecular que al unirse entre sí mediante el enlace peptídico forman péptidos y proteínas. Los aminoácidos son compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo átomo de carbono, denominado carbono α (alfa), diferenciándose en las cadenas laterales o grupos representados por R.

Son 20 aminoácidos distintos los que forman las proteínas, y una proteína se diferencia de otra por el número y la posición de aminoácidos en la cadena, por lo que la variedad de posibles secuencias es prácticamente ilimitada. 

La clasificación se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrófilo y en otros apolar e hidrófobo.

Se suelen hacer cuatro grupos:

  • Neutros no polares o hidrófobos: carentes de grupos capaces de formar enlaces de hidrógeno, con igual número de radicales amino que carboxilo.

  • Neutros polares sin carga: más solubles en agua que los no polares, porque sus radicales R pueden establecer puentes de hidrógeno.

  • Ácidos: con mayor número de radicales carboxilo que amino, por lo que su carga neta es negativa.

  • Básicos: con mayor número de radicales amino que carboxilo y con carga neta positiva.

 

Los aminoácidos se unen entre sí para formar péptidos -constituidos por la unión de entre 2 a 100 aminoácidos- y proteínas -formadas por más de 100 aminoácidos-. En cualquier caso, los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro, con desprendimiento de una molécula de agua (reacción de deshidratación). En el enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se hallan en el mismo plano, con ángulos y distancias concretas, estabilizados por resonancia.

Enlace peptídico
  Imagen modificada en Wikimedia Commons de Y. Mrabet bajo Dominio Público 

 

El enlace tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que no permite giros como en los demás enlaces covalentes normales. Este hecho es determinante para la configuración espacial de las proteínas.

La actividad biológica de las proteínas depende de su configuración espacial, por ello adoptan la conformación más idónea para desempeñar su función.

Se puede hablar de cuatro niveles estructurales o tipos de estructuras.

 

Estructura de las proteínas

Imagen en Wikimedia Commons de National Human Genome Research Institute
bajo Dominio Público

  • Nivel primario o estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a una proteína distinta.

  • Nivel secundario o estructura secundaria: está determinada por la disposición espacial que adopta la estructura primaria o nivel primario, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de cada aminoácido. Los modelos más frecuentes son la α-hélice (alfa-hélice) y la conformación β (beta) o lámina plegada.

  • Nivel terciario o estructura terciaria: resulta del plegamiento espacial de la estructura secundaria. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se establecen entre los átomos constituyentes de los radicales R de los diferentes aminoácidos.
    Las estructuras terciarias más frecuentes son las globulares, en las que la proteína adopta formas esféricas, y las fibrilares con formas lineales. Las primeras son solubles en agua mientras las segundas son insolubles.

  • Nivel cuaternario o estructura cuaternaria: se produce cuando varias cadenas con estructura terciaria constituyen subunidades que se asocian entre sí, mediante enlaces débiles, encajando entre sí para formar una proteína completa.
    Todas las proteínas alcanzan, como mínimo, la estructura terciaria, y solo una parte de ellas presentan estructura cuaternaria.

ENZIMAS: CONCEPTO DE BIOCATÁLISIS

Las enzimas son proteínas que catalizan de manera específica determinadas reacciones que se producen en los seres vivos. Para ello se unen a la molécula o catabolito que van a transformar, que se denomina sustrato. Sin la acción catalítica de las enzimas, las reacciones químicas serían tan lentas que el metabolismo celular no podría desarrollarse.

A continuación puedes ver algunas características de las enzimas:

  • Son biocatalizadores.

  • Todas las enzimas son proteínas.

  • Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.

  • Son específicas, tanto de sustrato como de reacción a catalizar.

  • Sólo actúan dentro de un rango de pH y temperatura.

  • Su actividad radica en el centro activo, una región de la enzima por donde se une al sustrato de manera específica.

  • Muchas enzimas necesitan para su funcionamiento de otras moléculas no proteicas, llamadas cofactores.

La biocatálisis es el proceso por el que se aumenta la velocidad de una reacción metabólica debido a la acción enzimática.

Las enzimas no alteran el equilibrio químico de la reacción que catalizan, sino que aceleran la reacción. Intervienen sobre la energía de activación de las reacciones químicas, disminuyéndola, de manera que la reacción ocurre con mayor velocidad.

Los catalizadores biológicos o enzimas se unen al sustrato formando un complejo enzima-sustrato para así catalizar la reacción; cuando esta se produce, se forman los productos y la enzima se recupera.

Catálisis enzimática
Equilibrio enzima-sustrato
Imagen en Wikimedia Commons
Imagen modificada en Wikimedia Commons
de Gonn bajo CC