3.2. Para saber más

Para saber más

En este vídeo puedes ver cuál es el papel de la proteínas en el desarrollo de la masa muscular de nuestro organismo:

 


 

Habrás podido comprobar que en muchos centros deportivos se ofrecen todo tipo de complementos proteínicos para conseguir una musculatura más potente, que, unidos al ejercicio físico, prometen darnos una figura de culturista. Pero ¿es cierto todo esto que nos venden?
Si quieres saber algo más sobre este asunto, lee este artículo de la página de Consumer Eroski y reflexiona. 

Para saber más

La hemoglobina es una cromoproteína de color rojo con estructura cuaternaria, constituida por una parte proteica, cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa (α) y dos beta (β), que contienen como grupo prostético —componente no amnioacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas— el grupo hemo, cuyo metal es el Fe2+. Se encuentra en los eritrocitos y su función es el transporte de oxígeno en sangre.

 

Hemoglobina
Imagen en Wikimedia Commons de Zephyris bajo CC

 

 

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Una de las propiedades más características de las proteínas es su especificidad. El funcionamiento de la mayoría de las proteínas se basa en la unión selectiva con diferentes moléculas. Esta especificidad se basa en el plegamiento particular de cada proteína que, en último término, depende de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria).

Glóbulos rojos falciformes

Imagen en Wikimedia Commons
de NIDDK bajo Dominio Público

 

Por lo tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria (si la tiene) que provoca la alteración de la geometría de su superficie y, en consecuencia, la disminución o pérdida de su funcionalidad biológica. Un ejemplo de esto lo constituye la anemia falciforme.

La hemoglobina presenta una estructura cuaternaria que le permite captar moléculas de O2 de los pulmones y liberarlas más tarde en los tejidos. En una de las cadenas de la molécula de hemoglobina, en los enfermos de anemia falciforme,  existe una sustitución en la posición 6 del aminoácido valina por el ácido glutámico (que presenta la hemoglobina normal), esta diferencia causa una alteración de la estructura que dificulta la captación y transporte de O2. Como consecuencia los glóbulos rojos aparecen deformados (glóbulos falciformes).

 

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Las enzimas son catalizadores, por lo que aceleran la velocidad de reacción, pero debe tratarse de reacciones espontáneas, en las que la energía de los sustratos sea mayor que la de los productos ya que los catalizadores no afectan a los parámetros termodinámicos —no varía la constante de equilibrio— sino solamente la cinética de la reacción.

Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación. Esta energía actúa como barrera cinética impidiendo el paso de los reactivos a los productos en condiciones fisiológicas, permitiendo que las moléculas sean estables. Los enzimas se combinan con los reactivos produciendo un estado de transición cuya energía de activación es menor que en la reacción no catalizada. Esto acelera enormemente la velocidad de formación de los productos. Cuando estos productos se forman, las enzimas se recuperan.

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La unión de cada enzima con su sustrato sigue el modelo de llave-cerradura.

Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su correspondiente sustrato (llave). Aunque en realidad el centro activo de una enzima no es tan rígido como una cerradura, más bien se parece a un guante que adopta la forma de la mano después de ponerlo. Seguiría así un modelo llamado de acoplamiento inducido, siendo el sustrato el que induce el cambio conformacional específico del centro activo; en este modelo, tanto el sustrato como la enzima se distorsionan.

 

Acción enzimática
Imagen en Wikimedia Commons de Fvasconcellos bajo Dominio Público

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